Brüx, Christian (2005) Strukturen der beta-D-Xylosidase aus Geobacillus stearothermophilus T-6 in verschiedenen kristallinen und funktionellen Zuständen. PhD thesis, Universität zu Köln.
Abstract
In dieser Arbeit wird die Struktur der beta-Xylosidase aus Geobacillus stearothermophilus vorgestellt. Die Xylosidase gehört zur Glykosid-Hydrolase Familie 43. Sie zeigt ein fünf flügelige beta-Propeller Faltung. Darüber hinaus werden die Strukturen von drei katalytisch inaktiven Punktmutanten, jeweils kokristallisiert mit den natürlichen Substrat Xylobiose, beschrieben. Die daraus gewonnenen Erkenntnisse erlauben eine strukturelle Erklärung der Quartärstruktur, Reaktionsmechanismus und Spezifität des Enzyms.
| Item Type: | Thesis (PhD thesis) |
| Translated abstract: | | Abstract | Language |
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| Here we present the structure of the beta-xylosidase from Geobacillus stearothermophilus. This xylosidase is part of the glycoside hydrolase family 43. It shows a five blade beta propeller fold. Further, the structures of three catalytic inactive point mutations, each cocrystallized with the natural substrate xylobiose, are described. These structures allow a structural understanding of quarternary structure, reaction mechanism and substrate specificity of the enzyme. | English |
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| Creators: | | Creators | Email |
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| Brüx, Christian | acc37@uni-koeln.de |
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| URN: | urn:nbn:de:hbz:38-16865 |
| Subjects: | Life sciences |
| Uncontrolled Keywords: | | Keywords | Language |
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| xylosidase , xylose , hemicellulose , struktur , glykosidase | German | | xylosidase , structure , glycosidase , xylose | English |
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| Faculty: | Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät |
| Divisions: | Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät > Institut für Biochemie |
| Language: | German |
| Date: | 2005 |
| Date Type: | Completion |
| Date of oral exam: | 06 February 2006 |
| Full Text Status: | Public |
| Date Deposited: | 27 Mar 2006 12:26 |
| Referee | | Name | Academic Title |
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| Schomburg, Dietmar | Prof. Dr. |
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| URI: | http://kups.ub.uni-koeln.de/id/eprint/1686 |
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