Enzymkinetische und strukturelle Untersuchungen der drei Shikimat-Dehydrogenasen aus Corynebacterium glutamicum

Schoepe, Jan (2006) Enzymkinetische und strukturelle Untersuchungen der drei Shikimat-Dehydrogenasen aus Corynebacterium glutamicum. PhD thesis, Universität zu Köln.

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Abstract

Enzymkinetische Experimente haben gezeigt, dass sich die Genprodukte der drei vermeintlichen Shikimat-Dehydrogenase-kodierenden offenen Leseraster in C. glutamicum erheblich voneinander unterscheiden. Zwei der Genprodukte ähneln den in der Literatur bereits beschriebenen Enzymen AroE und SDH-L. Das dritte Genprodukt ist eine NAD-abhängige Quinat-Dehydrogenase (EC 1.1.1.24) mit gleichzeitiger Affinität zu Shikimat. Mittels Analyse der Primär- und Tertiärstrukturen der nunmehr vier Subtypen Shikimat/Quinat-Dehydrogenase-Familie aus Prokaryoten und Archeen ließen sich die Unterschiede zu den anderen Mitgliedern dieser Familie herausstellen, so dass es nun möglich ist, die verschiedenen Enzyme durch bioinformatische Annotation voneinander zu unterscheiden. Modellierungsstudien unterstützen den Substratbindungsmodus, der in der Literatur als Modell A bezeichnet wird.

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