Universität zu Köln

Strukturen und Wechselwirkungen von Matrilinen und von Thrombospondinen - multimere nichtkollagene Proteine der extrazellulären Matrix

Nitsche, Daniel Patric (2001) Strukturen und Wechselwirkungen von Matrilinen und von Thrombospondinen - multimere nichtkollagene Proteine der extrazellulären Matrix. PhD thesis, Universität zu Köln.

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    Abstract

    Matriline und Thrombospondine sind multimere Proteine der extrazelluären Matrix, von denen man annimmt, daß sie eine Rolle bei der Verbindung verschiedener Matrixkomponenten und bei der Entstehung von Kollagenfibrillen innehaben und damit entscheidend bei der Bestimmung der morphologischen und mechanischen Eigenschaften des entsprechenden Gewebes mitwirken. Matriline, besitzen die Eigenschaft autonome Netzwerke zu bilden, die an der Strukturgebung des jeweiligen Gewebes teilnehmen könnten. Bislang sind noch nicht alle Mitglieder der beiden Proteinfamilien in Hinsicht auf ihre molekulare Struktur und ihre Wechselwirkungen vollständig charakterisiert. Rekombinante Expression von Matrilinen und ihre Reinigung aus Gewebeextrakten ermöglichte Untersuchungen, die zu einem abschließenden Bild der Matriline bezüglich ihres Oligomerisierungsgrades und ihres Erscheinungsbildes im Transmissionselektronen-mikroskop führten. In fötalen Rinderepiphysen wurden, neben ihren Homooligomeren, Heterooligomere aus Matrilin-1 und Matrilin-3 entdeckt, die auf eine Feinregulierung der Matrilineigenschaften schließen lassen. Außerdem wurden Kollagen V und Fibronektin als Wechselwirkungspartner des Matrilin-3 und Matrilin-4 identifiziert. Rekombinant exprimiertes Thrombospondin-4 (TSP-4) und Cartilage Oligomeric Matrix Protein (COMP) wurden ebenfalls im Elektronenmikroskop strukturell charakterisiert. Die Wechselwirkung zwischen TSP-4 und Kollagen I und die zwischen COMP und Kollagen IX wurden hier nachgewiesen. Die Interaktion zwischen COMP und Kollagen IX steht wahrscheinlich in Verbindung mit einer Familie von Knorpeldysplasien.

    Item Type: Thesis (PhD thesis)
    Translated abstract:
    AbstractLanguage
    Matrilins and thrombospondins are multimeric proteins of the extracellular matrix. It has been suggested, that they are involved in connecting different matrix components and the assembly of collagen fibrils. Therefore an importance in the regulation of the morphological and mechanical properties of connective tissues is assumed. Matrilins are able to form autonomous networks, that could participate in the morphogenesis of the corresponding tissue. So far the members of the two protein families were not completely characterized concerning molecular structure and their interactions with other proteins of the extracellular matrix. Purification of recombinantly expressed proteins and purification of proteins from tissue extracts, both under native conditions, allowed characterization that led to models of the matrilins regarding oligomerization and appearance in transmission electron microscopy. In addition to their homooligomers, heterooligomers of matrilin-1 and matrilin-3 were discovered in extracts of fetal bovine epiphyseal cartilage that could have a function in fine-tuning of the matrilin properties. In addition, collagen V and fibronectin were found to be ligands of matrilin-3 and matrilin-4. The structures of recombinantly expressed thrombospondin-4 (TSP-4) and cartilage oligomeric matrix protein (COMP) were characterized using the transmission electron microscope. Interactions between TSP-4 and collagen I and between COMP and collagen IX were described. Presumably, the latter interaction is of relevance for the development of chondrodysplasias.English
    Creators:
    CreatorsEmail
    Nitsche, Daniel Patrickeine Angabe
    URN: urn:nbn:de:hbz:38-7562
    Subjects: Medical sciences Medicine
    Faculty: Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät
    Divisions: Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät > Biochemie II
    Language: German
    Date: 2001
    Date Type: Completion
    Full Text Status: Public
    Date Deposited: 11 Jun 2003 11:00:54
    Referee
    NameAcademic Title
    keine Angabe,
    URI: http://kups.ub.uni-koeln.de/id/eprint/756

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