Niether, Doreen (2018). Thermophoresis of biological and biocompatible systems. PhD thesis, Universität zu Köln.

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Abstract

Thermophoresis, or thermodiffusion, is mass transport driven by a temperature gradient. This work focuses on thermodiffusion in a biological context, where there are two major applications for the effect: accumulation of a component in microfluidic devices through a combination of thermodiffusion and convection, and monitoring of protein binding reactions through the sensitivity of thermodiffusion to complex formation. Both applications are investigated, the first as an accumulation process in the context of origin-of-life theories and the second in light of the question what we can learn from the observed changes in thermodiffusion about modifications of the hydration shell upon complex formation. While thermodiffusion in non-polar liquids can be predicted with reasonable accuracy, the description of aqueous systems is complicated as their concentration and temperature dependence is often anomalous. The underlying goal of this work is to gain a better understanding of the interactions between components in an aqueous mixture and how they influence thermodiffusion. We find that the temperature dependence of a solute's thermodiffusion correlates with its hydrophilicity and argue that the temperature sensitivity of hydrogen bonds, which dominate the interactions in aqueous solutions, might induce a temperature dependence of the chemical potential. Such a temperature dependence is as of yet not considered in theoretical descriptions of thermodiffusion. Numerical calculations show that the thermophoretic accumulation process, as of yet only considered for the formation of RNA, can accumulate formamide to high concentrations that would allow the formation of prebiotic molecules. A heuristic model is developed to illuminate the mechanism behind the accumulation. Cyclodextrins and streptavidin were investigated as model systems for biological complexes. It is feasible that the exquisite sensitivity of thermodiffusion to interactions with the surrounding solvent allows inferences about changes in the protein's hydration shell upon complex formation. Preliminary measurements on streptavidin-biotin show a decreased hydrophilicity of the complex, which is in qualitative agreement with increased entropy of the hydration shell upon complex formation calculated from calorimetric and neutron scattering experiments.

Item Type: Thesis (PhD thesis)
Translated title:
TitleLanguage
Thermophorese in biologischen und biokompatiblem SystemenGerman
Translated abstract:
AbstractLanguage
Thermophorese, oder Thermodiffusion, ist Massentransport, der durch einen Temperaturgradienten hervorgerufen wird. Für Thermodiffusion in einem biologischen Kontext, auf welcher der Fokus dieser Arbeit liegt, gibt es im Wesentlichen zwei Anwendungen: die Akkumulation einer Komponente in mikrofluidischen Systemen durch eine Kombination aus Thermodiffusion und Konvektion und die Detektion von Bindungsreaktionen über die Veränderung in der Thermodiffusion eines Proteins, wenn ein Ligand bindet. Beide Anwendungen werden hier untersucht, Erstere als Anreicherungsprozess im Kontext von Theorien zur Entstehung des Lebens und Letzere im Bezug auf die Frage, inwieweit die beobachteten Änderung der Thermodiffusion Rückschlüsse auf Modifikation der Hydrathülle durch die Komplexbildung zulassen. Während die Thermodiffusion von unpolaren Flüssigkeiten inzwischen im Wesentlichen vorhersagbar ist, wird die Beschreibung von wässrigen Systemen durch Anomalien der Konzentrations- und Temperaturabhängigkeit verkompliziert. Das grundlegende Ziel dieser Arbeit ist deshalb, ein besseres Verständnis der Wechselwirkungen zwischen Komponenten einer wässrigen Lösung und ihres Einflusses auf die Thermodiffusion zu ermöglichen. Es konnte gezeigt werden, dass es eine Korrelation zwischen der Temperaturabhängigkeit der Thermodiffusion eines gelösten Stoffes und seiner Hydrophilie gibt. Dies kann in der Temperaturempfindlichkeit von Wasserstoffbrückenbindungen begründet sein, welche die Wechselwirkungen in wässrigen Systemen dominieren und zu einer Temperaturabhängigkeit des chemischen Potentials führen können. Eine solche Temperaturabhängigkeit wird bisher in theoretischen Beschreibungen der Thermodiffusion vernachlässigt. Numerische Rechnungen zeigen, dass der thermophoretische Anreicherungsprozess, welcher bislang nur unter dem Gesichtspunkt der Bildung von RNA betrachtet wurde, auch Formamid zu hohen Konzentrationen akkumulieren kann, welche die Bildung von präbiotischen Molekülen zulassen wür\-den. Es wurde ein heuristisches Modell entwickelt, um den Mechanismus der Akkumulation zu erläutern. Cyclodextrine und Streptavidin wurden als Modellsysteme für biologische Komplexe untersucht. Die hohe Empfindlichkeit der Thermodiffusion gegenüber den Wechselwirkungen mit dem umgebenden Lösungsmittel sollte Aussagen über Veränderungen in der Hydrathülle des Proteins durch Ligandenbindung zulassen. Vorläufige Untersuchungen an Streptavidin-Biotin zeigen eine reduzierte Hydrophilie des Komplexes, was in qualitativer Übereinstimmung mit einer Erhöhung des entropischen Beitrags der Hydrathülle ist, wie er aus kalorimetrischen und Neutronenstreu-Experimenten berechnet wurde.German
Creators:
CreatorsEmailORCID
Niether, Doreend.niether@icloud.comUNSPECIFIED
URN: urn:nbn:de:hbz:38-83026
Subjects: Physics
Chemistry and allied sciences
Uncontrolled Keywords:
KeywordsLanguage
thermophoresis, thermodiffusionEnglish
Faculty: Faculty of Mathematics and Natural Sciences
Divisions: Faculty of Mathematics and Natural Sciences > Department of Chemistry > Institute of Physical Chemistry
Language: English
Date: 15 March 2018
Date of oral exam: 17 May 2018
Referee:
NameAcademic Title
Schmidt, AnnetteProf. Dr.
Wiegand, SimoneProf. Dr.
Galliero, GuillaumeProf. Dr.
Refereed: Yes
URI: http://kups.ub.uni-koeln.de/id/eprint/8302

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